V747 SERCA 2a Überexpression in transgenen Ratten verschlechtert die Ökonomie der myokardialen Kontraktion. B. Keweloh, E. Domeier, W.M. Franz (Berlin, Göttingen & München)
V748 Frequency-Dependent Acceleration of Relaxation in the Heart Depends on CaMKII, but not Phospholamban.
Die Frequenz-abhaengige Beschleunigung der Relaxation im Herzen erfolgt mittels CaMKII, nicht Phospholamban
J. DeSantiago, L.S. Maier, D.M. Bers (Maywood, US)
V749 Tetrazyklin-induzierbare Expression von Phospholamban-antisense-RNA zur Modulation der Ca2+-Homöostase in Kardiomyozyten - Neues Vektorsystem erlaubt 2000-fache pharmakologische Aktivierung der Transgen-Expression. W. Poller, H. Fechner, X. Wang, H. de Jonge, M. Pauschinger, D. Dekkers, M. Srour, J. Lamers (Berlin; Rotterdam, NL)
V750 Kombinierte Reduktion von Phospholamban und Überexpression von SERCA 1a resultiert in einer vermehrten, hyperdynamischen kardialen Funktion am transgenen Mausmodell. K.F. Frank, W. Zhao, G. Chu, M. Periasamy, E.G. Kranias (Köln; Cincinnati, US)
V751 Erhöhte Expression des Na,Ca-Austauschers und größere funktionelle Bedeutung der SERCA bei adulten Rattenkardiomyozyten nach Inkubation mit Ouabain. J. Müller-Ehmsen, J. Nickel, B. Bölck, G. Münch, R.H. Schwinger (Köln)
V752 S100A1 steigert die SERCA2a Proteinexpression und Aktivität in neonatalen Kardiomyozyten der Ratte. P. Most, C. Schweda, M. Reppel, E. Löffler, P. Ehlermann, A. Remppis (Lübeck)
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